How big is α 螺旋?

α 螺旋是蛋白质链的一段，卷曲成右手螺旋结构，形似螺旋楼梯，是蛋白质链折叠形成的最常见的规则形状。如果算上从螺旋中伸出的侧链，它的宽度约为 1.2 纳米，1 纳米是十亿分之一米。

大小

蛋白质是由氨基酸这种较小分子构成的长链。在 α 螺旋中，链的主链围绕一条中心轴盘绕，每个氨基酸的侧链都向外伸出，就像瓶刷上的刷毛。已发表的研究给出，包括侧链在内，整根螺旋棒的宽度约为 1–1.2 纳米。前面给出的 1.2 纳米，处于这个范围的上限。

沿其长度方向，螺旋结构非常规则。每一圈包含 3.6 个氨基酸，上升 0.54 纳米，因此每个氨基酸使长度增加 0.15 纳米。这种螺旋结构靠氢键维持形状，氢键是一种弱作用力，将每个氨基酸与沿链方向后数第四个氨基酸连接起来。螺旋可长可短：由 20 个氨基酸构成的螺旋长约 3 纳米。

大小比较

DNA 双螺旋宽 2 纳米，宽度约为 α 螺旋的 1.7 倍。
由 20–25 个氨基酸构成、长 3–3.75 纳米的螺旋，长度足以穿过细胞膜磷脂双层中间疏水的部分。能够穿膜的蛋白质常常正是依靠 α 螺旋来实现的。
典型蛋白质的宽度为 3–6 纳米，约为 α 螺旋宽度的 2.5 到 5 倍。
约 6.7 万到 8.3 万个 α 螺旋并排排列，宽度就相当于一根人类头发，其宽度为 8 万–10 万纳米。
把 α 螺旋放大十亿倍，它的宽度会变成 1.2 米，每一圈的高度会变成 54 厘米，而人类头发的宽度会变成 80–100 千米。

发现历程

莱纳斯·鲍林、罗伯特·科里和赫尔曼·布兰森于 1951 年提出了 α 螺旋结构。鲍林早在三年前就发现了这种结构，当时他正因感冒卧病在英国牛津。他在一张纸上画出蛋白质链的示意图，并把纸折叠起来，直到螺旋的一圈能与相邻一圈形成氢键。1951 年论文中的图示画的是左手螺旋，与自然蛋白质中发现的螺旋方向正好相反。

1951 年春，马克斯·佩鲁茨读到这篇论文后意识到，X 射线照射蛋白质发生散射时，应当能观察到每个氨基酸带来的 0.15 纳米台阶。他用一根马毛验证了这个想法，结果正好在螺旋结构预测的位置上探测到了信号。1957 年和 1959 年，约翰·肯德鲁的团队解析了肌红蛋白（一种能结合氧气的蛋白质）的结构，发现其中的螺旋呈笔直的棒状。肌红蛋白约 75% 的链都盘绕成螺旋，每段螺旋长 7–24 个氨基酸，且都是右手螺旋。