α 螺旋是蛋白质链的一段，卷曲成右手螺旋结构，形似螺旋楼梯，是蛋白质链折叠形成的最常见的规则形状。如果算上从螺旋中伸出的侧链，它的宽度约为 1.2 纳米，1 纳米是十亿分之一米。

大小

蛋白质是由氨基酸这种较小分子构成的长链。在 α 螺旋中，链的主链围绕一条中心轴盘绕，每个氨基酸的侧链都向外伸出，就像瓶刷上的刷毛。已发表的研究给出，包括侧链在内，整根螺旋棒的宽度约为 1–1.2 纳米。前面给出的 1.2 纳米，处于这个范围的上限。

沿其长度方向，螺旋结构非常规则。每一圈包含 3.6 个氨基酸，上升 0.54 纳米，因此每个氨基酸使长度增加 0.15 纳米。这种螺旋结构靠氢键维持形状，氢键是一种弱作用力，将每个氨基酸与沿链方向后数第四个氨基酸连接起来。螺旋可长可短：由 20 个氨基酸构成的螺旋长约 3 纳米。

大小比较

DNA 双螺旋宽 2 纳米，宽度约为 α 螺旋的 1.7 倍。
由 20–25 个氨基酸构成、长 3–3.75 纳米的螺旋，长度足以穿过细胞膜磷脂双层中间疏水的部分。能够穿膜的蛋白质常常正是依靠 α 螺旋来实现的。
典型蛋白质的宽度为 3–6 纳米，约为 α 螺旋宽度的 2.5 到 5 倍。
约 6.7 万到 8.3 万个 α 螺旋并排排列，宽度就相当于一根人类头发，其宽度为 8 万–10 万纳米。
把 α 螺旋放大十亿倍，它的宽度会变成 1.2 米，每一圈的高度会变成 54 厘米，而人类头发的宽度会变成 80–100 千米。

发现历程

莱纳斯·鲍林、罗伯特·科里和赫尔曼·布兰森于 1951 年提出了 α 螺旋结构。鲍林早在三年前就发现了这种结构，当时他正因感冒卧病在英国牛津。他在一张纸上画出蛋白质链的示意图，并把纸折叠起来，直到螺旋的一圈能与相邻一圈形成氢键。1951 年论文中的图示画的是左手螺旋，与自然蛋白质中发现的螺旋方向正好相反。

1951 年春，马克斯·佩鲁茨读到这篇论文后意识到，X 射线照射蛋白质发生散射时，应当能观察到每个氨基酸带来的 0.15 纳米台阶。他用一根马毛验证了这个想法，结果正好在螺旋结构预测的位置上探测到了信号。1957 年和 1959 年，约翰·肯德鲁的团队解析了肌红蛋白（一种能结合氧气的蛋白质）的结构，发现其中的螺旋呈笔直的棒状。肌红蛋白约 75% 的链都盘绕成螺旋，每段螺旋长 7–24 个氨基酸，且都是右手螺旋。

参考资料

α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.

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