1.2 nanometer!
α螺旋是蛋白質鏈捲曲成右旋螺旋的一段結構,形狀就像螺旋樓梯,是蛋白質鏈摺疊成的規則形狀中最常見的一種。如果把螺旋外伸的側鏈也算進去,它的寬度大約是1.2奈米;奈米是公尺的十億分之一。
蛋白質是由稱為胺基酸的小分子構成的長鏈。在α螺旋中,蛋白質鏈的主鏈繞著中心軸盤旋,每個胺基酸的側鏈則向外伸出,就像瓶刷上的刷毛。包含側鏈在內,整根螺旋棒的寬度,根據已發表的研究大約是1到1.2奈米。上方標示的1.2奈米,是這個範圍的上限。
沿著長度方向,這個螺旋非常規則。每一圈含有3.6個胺基酸,上升0.54奈米,也就是說每個胺基酸讓螺旋增長0.15奈米。這個螺旋靠氫鍵維持形狀,氫鍵是一種弱作用力,會把每個胺基酸和沿鏈往後數第四個胺基酸連接起來。螺旋可長可短:由20個胺基酸組成的螺旋,長度大約是3奈米。
Linus Pauling、Robert Corey和Herman Branson於1951年提出了α螺旋的結構。Pauling其實在三年前,也就是他在英國牛津染上感冒臥病在床時,就已經想出了這個形狀。他在一張紙上畫出蛋白質鏈,並不斷摺疊,直到螺旋的一圈能與下一圈形成氫鍵為止。1951年那篇論文裡的圖,畫的是左旋螺旋,方向與天然蛋白質中實際發現的螺旋正好相反。
1951年春天,Max Perutz讀到這篇論文後意識到,每個胺基酸0.15奈米的上升幅度,應該會在蛋白質的X射線散射圖樣中顯現出來。他以一根馬毛驗證了這個想法,結果訊號正好出現在螺旋理論所預測的位置。1957年和1959年,John Kendrew的團隊解析出了肌紅蛋白(一種能結合氧氣的蛋白質)的結構,並觀察到其中的螺旋呈現筆直的棒狀。肌紅蛋白鏈中大約75%捲曲成螺旋,每段螺旋長7到24個胺基酸,而且全部都是右旋的。