α螺旋是蛋白質鏈捲曲成右旋螺旋的一段結構，形狀就像螺旋樓梯，是蛋白質鏈摺疊成的規則形狀中最常見的一種。如果把螺旋外伸的側鏈也算進去，它的寬度大約是1.2奈米；奈米是公尺的十億分之一。

大小

蛋白質是由稱為胺基酸的小分子構成的長鏈。在α螺旋中，蛋白質鏈的主鏈繞著中心軸盤旋，每個胺基酸的側鏈則向外伸出，就像瓶刷上的刷毛。包含側鏈在內，整根螺旋棒的寬度，根據已發表的研究大約是1到1.2奈米。上方標示的1.2奈米，是這個範圍的上限。

沿著長度方向，這個螺旋非常規則。每一圈含有3.6個胺基酸，上升0.54奈米，也就是說每個胺基酸讓螺旋增長0.15奈米。這個螺旋靠氫鍵維持形狀，氫鍵是一種弱作用力，會把每個胺基酸和沿鏈往後數第四個胺基酸連接起來。螺旋可長可短：由20個胺基酸組成的螺旋，長度大約是3奈米。

大小比較

DNA雙螺旋寬2奈米，寬度大約是α螺旋的1.7倍。
由20到25個胺基酸組成、長3到3.75奈米的螺旋，長度已足以穿過細胞膜磷脂雙層中央的疏水區域。蛋白質穿越細胞膜時，經常就是靠α螺旋來完成。
典型的蛋白質寬度大約是3到6奈米，大約是α螺旋寬度的2.5到5倍。
大約6.7萬到8.3萬條α螺旋並排排列，寬度會相當於一根人類頭髮，也就是8萬到10萬奈米寬。
放大十億倍後，α螺旋的寬度會變成1.2公尺，每一圈上升的高度會變成54公分，人類頭髮的寬度則會變成80到100公里。

發現過程

Linus Pauling、Robert Corey和Herman Branson於1951年提出了α螺旋的結構。Pauling其實在三年前，也就是他在英國牛津染上感冒臥病在床時，就已經想出了這個形狀。他在一張紙上畫出蛋白質鏈，並不斷摺疊，直到螺旋的一圈能與下一圈形成氫鍵為止。1951年那篇論文裡的圖，畫的是左旋螺旋，方向與天然蛋白質中實際發現的螺旋正好相反。

1951年春天，Max Perutz讀到這篇論文後意識到，每個胺基酸0.15奈米的上升幅度，應該會在蛋白質的X射線散射圖樣中顯現出來。他以一根馬毛驗證了這個想法，結果訊號正好出現在螺旋理論所預測的位置。1957年和1959年，John Kendrew的團隊解析出了肌紅蛋白（一種能結合氧氣的蛋白質）的結構，並觀察到其中的螺旋呈現筆直的棒狀。肌紅蛋白鏈中大約75%捲曲成螺旋，每段螺旋長7到24個胺基酸，而且全部都是右旋的。

參考資料

α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
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Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.

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