Альфа-спіраль — це ділянка білкового ланцюга, закручена в правосторонню спіраль, схожу на гвинтові сходи, і найпоширеніша з правильних форм, у які згортаються білкові ланцюги. Якщо рахувати бічні ланцюги, що відходять від спіралі, вона має в поперечнику близько 1,2 нанометра, а нанометр — це мільярдна частка метра.

Розмір

Білок — це довгий ланцюг дрібніших молекул, які називають амінокислотами. В альфа-спіралі основа ланцюга обвивається навколо центральної лінії, а бічний ланцюг кожної амінокислоти спрямований назовні, як щетина йоржика для пляшок. Ширину всього стрижня разом із бічними ланцюгами в опублікованих дослідженнях наводять як приблизно 1–1,2 нанометра. Значення 1,2 нанометра, указане над статтею, — це верхня межа цього діапазону.

По всій довжині спіраль дуже правильна. Кожен виток містить 3,6 амінокислоти й піднімається на 0,54 нанометра, тож кожна амінокислота додає до довжини 0,15 нанометра. Спіраль утримують у формі водневі зв’язки — слабкі притягання, що з’єднують кожну амінокислоту з тією, яка розташована на чотири позиції далі вздовж ланцюга. Спіраль може бути короткою або довгою: та, що складається з 20 амінокислот, має завдовжки близько 3 нанометрів.

Порівняння розмірів

Подвійна спіраль ДНК завширшки 2 нанометри приблизно в 1,7 раза ширша за альфа-спіраль.
Спіраль із 20–25 амінокислот завдовжки 3–3,75 нанометра достатньо довга, щоб перетнути середину, що відштовхує воду, у фосфоліпідному бішарі клітинної мембрани. Білки, що проходять крізь мембрани, часто роблять це за допомогою альфа-спіралей.
Типовий білок має в поперечнику 3–6 нанометрів, тобто приблизно в 2,5–5 разів більше за ширину альфа-спіралі.
Приблизно від 67 000 до 83 000 альфа-спіралей, розташовані бік о бік, дорівнювали б за шириною людській волосині завширшки 80 000–100 000 нанометрів.
Якби альфа-спіраль збільшили в мільярд разів, вона мала б у поперечнику 1,2 метра, а кожен виток піднімався б на 54 сантиметри. Людська волосина мала б ширину 80–100 кілометрів.

Як відкрили альфа-спіраль

Лайнус Полінг, Роберт Корі та Герман Бренсон запропонували альфа-спіраль 1951 року. Полінг знайшов цю форму трьома роками раніше, коли лежав у ліжку із застудою в Оксфорді в Англії. Він накреслив на аркуші паперу білковий ланцюг і складав аркуш, доки один виток спіралі не зміг утворити водневі зв’язки з наступним. На рисунку в статті 1951 року була зображена лівостороння спіраль — дзеркальне відображення спіралей, які трапляються в природних білках.

Навесні 1951 року Макс Перуц прочитав цю статтю й зрозумів, що крок 0,15 нанометра на кожну амінокислоту має проявлятися, коли рентгенівські промені розсіюються на білку. Він перевірив цю ідею на кінській волосині й знайшов сигнал точно там, де його передбачала спіраль. У 1957 і 1959 роках команда Джона Кендрю створила карту міоглобіну — білка, що зв’язує кисень, — і побачила його спіралі як прямі стрижні. Близько 75% його ланцюга закручені в спіралі завдовжки від 7 до 24 амінокислот, і всі ці спіралі правосторонні.

Джерела

α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.

Report a Problem

for Альфа-спіраль