1.2 nanómetros!
Una hélice alfa es un tramo de una cadena de proteína enrollado en una espiral que gira hacia la derecha, como una escalera de caracol. Es la más común de las formas regulares en las que se pliegan las cadenas de proteínas. Contando las cadenas laterales que sobresalen de la espiral, mide unos 1.2 nanómetros de diámetro, y un nanómetro es una milmillonésima de metro.
Una proteína es una cadena larga de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. En una hélice alfa, el esqueleto de la cadena se enrolla alrededor de una línea central, y la cadena lateral de cada aminoácido apunta hacia afuera, como las cerdas de un cepillo para lavar botellas. Según las investigaciones publicadas, el ancho de toda la varilla, con las cadenas laterales incluidas, es de unos 1–1.2 nanómetros. Los 1.2 nanómetros que aparecen arriba están en el extremo superior de ese rango.
En toda su longitud, la hélice es muy regular. Cada vuelta contiene 3.6 aminoácidos y sube 0.54 nanómetros, así que cada aminoácido agrega 0.15 nanómetros a la longitud. La espiral mantiene su forma gracias a los puentes de hidrógeno, atracciones débiles que unen cada aminoácido con el que está cuatro posiciones más adelante en la cadena. Una hélice puede ser corta o larga: una de 20 aminoácidos mide unos 3 nanómetros de largo.
Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson propusieron la hélice alfa en 1951. Pauling había encontrado la forma tres años antes, mientras estaba en cama con un resfriado en Oxford, Inglaterra. Dibujó una cadena de proteína en una hoja de papel y dobló el papel hasta que una vuelta de la espiral pudo formar puentes de hidrógeno con la siguiente. El dibujo del artículo de 1951 mostraba una hélice que giraba hacia la izquierda, la imagen en espejo de las que se encuentran en las proteínas naturales.
En la primavera de 1951, Max Perutz leyó el artículo y se dio cuenta de que el paso de 0.15 nanómetros por aminoácido debía verse cuando una proteína dispersa los rayos X. Puso a prueba la idea con un pelo de caballo y encontró la señal exactamente donde la hélice la predecía. En 1957 y 1959, el equipo de John Kendrew hizo mapas de la mioglobina, una proteína que se une al oxígeno, y vio sus hélices como varillas rectas. Cerca del 75% de su cadena está enrollada en hélices de 7–24 aminoácidos de largo, y todas giran hacia la derecha.