How big is Alfa helico?

Alfa helico estas peco de proteina ĉeno, volvita en dekstrume turniĝantan spiralon, kiel spirala ŝtuparo, kaj la plej ofta el la regulaj formoj, en kiujn proteinaj ĉenoj faldiĝas. Kune kun la flankaj ĉenoj, kiuj elstaras el la volvaĵo, ĝi estas ĉirkaŭ 1,2 nanometrojn larĝa, kaj nanometro estas miliardono de metro.

Grando

Proteino estas longa ĉeno de pli malgrandaj molekuloj, nomataj aminoacidoj. En alfa helico la ĉefĉeno volviĝas ĉirkaŭ centra linio, kaj la flanka ĉeno de ĉiu aminoacido direktiĝas eksteren, kiel la haroj de botelbroso. La larĝo de la tuta bastono, kun la flankaj ĉenoj, estas donita en publikigitaj esploroj kiel ĉirkaŭ 1–1,2 nanometroj. La 1,2 nanometroj montritaj supre estas ĉe la supra limo de tiu intervalo.

Laŭlonge la helico estas tre regula. Ĉiu turniĝo enhavas 3,6 aminoacidojn kaj altiĝas je 0,54 nanometroj, do ĉiu aminoacido aldonas 0,15 nanometrojn al la longo. La volvaĵo konserviĝas en la formo per hidrogenaj ligoj, malfortaj altiroj, kiuj ligas ĉiun aminoacidon kun tiu, kiu estas kvar lokojn pli for en la ĉeno. Helico povas esti mallonga aŭ longa: helico de 20 aminoacidoj estas ĉirkaŭ 3 nanometrojn longa.

Komparoj de grando

La duobla helico de DNA, 2 nanometrojn larĝa, estas ĉirkaŭ 1,7 fojojn pli larĝa ol alfa helico.
Helico de 20–25 aminoacidoj, 3–3,75 nanometrojn longa, sufiĉe longas por trapasi la hidrofoban mezon de la fosfolipida dutavolo de ĉela membrano. Proteinoj, kiuj trapasas membranojn, ofte faras tion per alfaj helicoj.
Tipa proteino estas 3–6 nanometrojn larĝa, do ĉirkaŭ 2,5 ĝis 5 fojojn la larĝo de alfa helico.
Inter ĉirkaŭ 67 000 kaj 83 000 alfaj helicoj, kuŝantaj unu apud alia, atingus la dikecon de homa haro, kiu estas 80 000–100 000 nanometrojn dika.
Se alfa helico pligrandiĝus miliardoble, ĝi estus 1,2 metrojn larĝa, kaj ĉiu turniĝo altiĝus je 54 centimetroj. Homa haro estus 80–100 kilometrojn dika.

Kiel oni malkovris ĝin

Linus Pauling, Robert Corey kaj Herman Branson proponis la alfan helicon en 1951. Pauling trovis la formon tri jarojn pli frue, dum li kuŝis en lito pro malvarmumo en Oksfordo, Anglio. Li skizis proteinan ĉenon sur folio da papero kaj faldis la skizon, ĝis unu turno de la spiralo povis formi hidrogenajn ligojn kun la sekva. La desegnaĵo en la artikolo de 1951 montris maldekstrume turniĝantan helicon, spegulbildon de tiuj, kiuj troviĝas en naturaj proteinoj.

En la printempo de 1951 Max Perutz legis la artikolon kaj ekkonsciis, ke la paŝo de 0,15 nanometroj por ĉiu aminoacido devus aperi, kiam proteino disigas rentgenajn radiojn. Li provis la ideon per ĉevala haro kaj trovis la signalon ĝuste tie, kie la helico antaŭdiris ĝin. En 1957 kaj 1959 la teamo de John Kendrew mapis mioglobinon, proteinon, kiu ligas oksigenon, kaj vidis ĝiajn helicojn kiel rektajn bastonojn. Ĉirkaŭ 75 % de ĝia ĉeno estas volvita en helicojn de 7–24 aminoacidoj, kaj ĉiuj estas dekstrumaj.