How big is Alpha-Helix?

Eine Alpha-Helix ist ein Abschnitt einer Proteinkette, der zu einer rechtsgängigen Spirale aufgewickelt ist, ähnlich einer Wendeltreppe – die häufigste der regelmäßigen Formen, in die sich Proteinketten falten. Zählt man die herausragenden Seitenketten mit, ist sie etwa 1,2 Nanometer breit, wobei ein Nanometer ein Milliardstel eines Meters ist.

Größe

Ein Protein ist eine lange Kette kleinerer Moleküle, die Aminosäuren genannt werden. In einer Alpha-Helix windet sich das Rückgrat der Kette um eine zentrale Achse, und die Seitenkette jeder Aminosäure zeigt nach außen, wie die Borsten einer Flaschenbürste. Die Breite des gesamten Stabs, Seitenketten eingeschlossen, wird in veröffentlichten Studien mit etwa 1 bis 1,2 Nanometern angegeben. Die oben angegebenen 1,2 Nanometer liegen am oberen Ende dieser Spanne.

Der Länge nach ist die Helix sehr regelmäßig aufgebaut. Jede Windung umfasst 3,6 Aminosäuren und steigt dabei um 0,54 Nanometer, sodass jede Aminosäure die Länge um 0,15 Nanometer verlängert. Die Spirale wird durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten, schwache Anziehungskräfte, die jede Aminosäure mit derjenigen verbinden, die vier Stellen weiter in der Kette liegt. Eine Helix kann kurz oder lang sein: Eine aus 20 Aminosäuren bestehende Helix ist etwa 3 Nanometer lang.

Größenvergleiche

Die DNS-Doppelhelix, 2 Nanometer breit, ist etwa 1,7-mal so breit wie eine Alpha-Helix.
Eine Helix aus 20–25 Aminosäuren, 3–3,75 Nanometer lang, ist lang genug, um die wasserabweisende Mitte der Phospholipiddoppelschicht einer Zellmembran zu durchqueren. Proteine, die Membranen durchqueren, tun dies oft mithilfe von Alpha-Helices.
Ein typisches Protein ist 3–6 Nanometer breit, also etwa das 2,5- bis 5-Fache der Breite einer Alpha-Helix.
Zwischen etwa 67.000 und 83.000 Alpha-Helices, nebeneinander gelegt, würden die Breite eines menschlichen Haares überspannen, das 80.000–100.000 Nanometer breit ist.
Vergrößert um das Milliardenfache, wäre eine Alpha-Helix 1,2 Meter breit, und jede Windung würde um 54 Zentimeter ansteigen. Ein menschliches Haar wäre 80–100 Kilometer breit.

Wie sie entdeckt wurde

Linus Pauling, Robert Corey und Herman Branson schlugen die Alpha-Helix 1951 vor. Pauling hatte die Form drei Jahre zuvor entdeckt, als er in Oxford, England, mit einer Erkältung im Bett lag. Er skizzierte eine Proteinkette auf einem Blatt Papier und faltete es, bis eine Windung der Spirale Wasserstoffbrücken mit der nächsten bilden konnte. Die Zeichnung in der Veröffentlichung von 1951 zeigte eine linksgängige Helix – das Spiegelbild der in natürlichen Proteinen vorkommenden Helices.

Im Frühjahr 1951 las Max Perutz die Veröffentlichung und erkannte, dass sich der 0,15-Nanometer-Schritt jeder Aminosäure zeigen müsste, wenn Röntgenstrahlen an einem Protein gestreut werden. Er prüfte die Idee an einem Pferdehaar und fand das Signal genau dort, wo die Helix es vorhersagte. 1957 und 1959 kartierte das Team von John Kendrew Myoglobin, ein sauerstoffbindendes Protein, und sah dessen Helices als gerade Stäbe. Etwa 75 % seiner Kette ist zu Helices aufgewickelt, 7–24 Aminosäuren lang, und alle sind rechtsgängig.